La cristallographie à température ambiante facilite une nouvelle étude sur les bactéries photosynthétiques

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Les chercheurs comprennent mieux comment les bactéries photosynthétiques convertissent la lumière en énergie chimique et pourquoi une étape du processus peut être plus robuste qu’on ne le pensait auparavant, selon une nouvelle étude publiée cette semaine dans Proceedings of the National Academy of Sciences. L’étude s’est concentrée sur les “centres réactionnels” de Rhodobacter sphaeroides qui aident à transporter les électrons dans sa membrane cellulaire pendant les premières étapes de la photosynthèse.


Les protéines appelées centres réactionnels (CR) sont essentielles à la conversion d’énergie photosynthétique. Les CR dans tous les organismes photosynthétiques caractérisés contiennent deux branches de chromophores disposées symétriquement et permettent un transfert d’électrons induit par la lumière avec un rendement élevé. Bien que ces protéines, qui résident dans la membrane cellulaire, aient été étudiées pendant des décennies, de nombreux détails sur leur fonctionnement restent flous. Pour tenter de remplir certains de ces détails, Jared Weaver de l’Université de Stanford, a travaillé avec son collègue chimiste de Stanford Chi-Yun Lin et les chercheurs Kaitlyn Fairies, Dewey Holten et Chris Kirmaier de l’Université de Washington .

L’étude et ses résultats

Leur approche consistait à remplacer une partie de la protéine par des acides aminés – des éléments constitutifs des protéines – qui n’apparaissent pas naturellement dans cette partie de la structure de la protéine. Dans le cadre de ces enquêtes, Weaver s’est associé à Irimpan Mathews, un scientifique du Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) du laboratoire national de l’accélérateur SLAC du ministère de l’Énergie. Là, le couple a travaillé pour cristalliser les protéines photosynthétiques modifiées et les étudier avec la cristallographie macromoléculaire aux rayons X sur l’une des lignes de lumière de SSRL. Malheureusement, rien de ce que Weaver et Mathews ont essayé ne semblait fonctionner. Ils ont réalisé que les échantillons pourraient être endommagés lorsqu’ils les ont refroidis à la température normale utilisée pour les études de cristallographie aux rayons X – environ 100 Kelvin ou -280 degrés Fahrenheit.

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Dans cet esprit, Mathews a proposé de se tourner vers une autre scientifique de SSRL, Silvia Russi, qui a développé des méthodes alternatives à SSRL qui permettent d’étudier des échantillons à une température plus proche de la température ambiante, sans aucun gel. La méthode de Russi fonctionne en optimisant l’humidité dans un échantillon pour améliorer la puissance de diffraction des rayons X – et donc la capacité de collecte de données – à des températures beaucoup plus chaudes. Dans ce cas, l’équipe s’est tournée vers la méthode simplement pour obtenir des données. Mais il existe un autre avantage que de nombreux chercheurs trouvent attrayant: en opérant à des températures proches de la pièce, les chercheurs peuvent obtenir des données sur les protéines dans un contexte plus physiologiquement pertinent.

En combinant la cristallographie à température ambiante avec la spectroscopie et d’autres techniques, a déclaré Weaver, l’équipe a pu examiner de plus près comment les centres de réaction bactériens faisaient circuler les électrons pendant les premières étapes de la photosynthèse. Étonnamment, alors que des changements apparemment drastiques du site actif de ces protéines ont affecté leur fonctionnement, la baisse d’efficacité n’a pas été aussi importante que prévu. Pris ensemble, a déclaré Weaver, les résultats ont donné de nouvelles informations sur le mécanisme de transfert d’électrons au début du processus de photosynthèse et ont montré que les centres de réaction sont “remarquablement robustes”, a déclaré Weaver.

Perspectives

Les résultats approfondissent la compréhension de la fonction des RC et peuvent avoir des implications pour d’autres photocatalyseurs et enzymes. Ils pourraient aider les chercheurs à mieux comprendre comment fonctionne la protéine de transport d’électrons en fonctionnement normal.

Voir la publication

Jared Bryce Weaver, Chi-Yun Lin, Kaitlyn M. Faries, Irimpan I. Mathews, Silvia Russi, Dewey Holten, Christine Kirmaier, Steven G. Boxer. “Photosynthetic reaction center variants made via genetic code expansion show Tyr at M210 tunes the initial electron transfer mechanism”.
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